Riassunto analitico
Il riso, insieme al grano e al mais, rappresenta una delle coltivazioni mon-diali più importanti.
Il contenuto proteico del riso è approssimativamente dell’8%, relativa-mente basso rispetto ad altri cereali. Tuttavia, data la sua produzione mondiale, la quantità di proteine derivanti da questa fonte è ragguardevo-le. Inoltre, le proteine possono essere estratte dalla crusca di riso, conside-rato ad oggi un sottoprodotto della sua macinatura.
Considerando l’aspetto nutrizionale, le proteine del riso hanno un buon profilo amminoacidico, essendo il riso uno dei cereali con il più alto con-tenuto di lisina. Inoltre le sue proteine sono considerate ipoallergeniche, non contenendo l’antigene responsabile della celiachia e rendendole così un ingrediente interessante nella produzione di prodotti senza glutine. Possono rappresentare anche un’alternativa alla soia nella formulazione di prodotti per l’infanzia.
Nonostante gli indubbi vantaggi nutrizionali, la scarsa solubilità delle pro-teine del riso in acqua a pH neutro ne limita notevolmente l’utilizzo indu-striale come alimento funzionale. La principale frazione proteica nelle pro-teine del riso, le gluteline, hanno infatti una rigida struttura globulare, ca-ratterizzata da numerosi legami disolfuro e forti interazioni idrofobiche, che impediscono alle proteine di rimanere in soluzione causandone l’agglomeramento e la precipitazione.
L’obiettivo di questo studio è stato valutare se un pretrattamento fisico con miscelatore ad alta capacità di taglio (SA-RPC) avesse un’influenza sulla solubilità di un concentrato proteico di riso idrolizzato da alcalasi (A-RPC). L’influenza del pretrattamento è stata valutata misurando la va-riazione del grado di idrolisi, della solubilità e del profilo peptidico dei campioni trattati con la sola alcalasi o con il pretrattamento.
I risultati hanno mostrato un significativo aumento sia della solubilità sia del grado di idrolisi. Il pretrattamento inoltre sembra avere la capacità di ridurre la variabilità dell’idrolisi enzimatica compiuta da alcalasi.
Il profilo peptidico ha mostrato che il pretrattamento con miscelatore ad alta capacità di taglio non ha indotto una degradazione peptidica significa-tivamente superiore rispetto all’azione della sola alcalasi, ed il profilo RP-HPLC mostra un aumento di peptidi idrofilici sia per A-RPC che per SA-RPC.
Alla luce di questi risultati, sembra valutabile la possibilità di approfon-dirne lo studio, specialmente considerando l’esiguo costo di un trattamen-to fisico rispetto al trattamento enzimatico, e quindi un suo potenziale im-piego su larga scala.
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Abstract
Rice, with wheat and maize, is one of the leading food crops in the world.
The protein content of rice, at approximately 8%, is relatively low com-pared to that of other cereal grains, but considering the world production and the consumption rate, the amount of rice protein available is poten-tially remarkable. In addition, rice proteins can be derived from bran, a by-product of rice milling. Considering the nutritional aspect, rice proteins have a good based amino acidic profile thanks to the lysine content and do not contain the antigen responsible for celiac disease, making them an interesting ingredient for gluten free products. It also represents an alter-native to soy for infants with cow’s milk protein allergy.
Poor solubility in water at neutral pH of rice protein, limits its industrial application as a functional ingredient in food products. Rice protein’s ma-jor fractions, glutelins, have a rigid globular structure with excessive intra and intermolecular disulfide bonds and hydrophobic interactions.
The objectives of this study were to investigate the effects of high shear mixing pre-treatment (SA-RPC) on the solubility of a rice protein concen-trate hydrolysed with alcalase (A-RPC) and to evaluate its influence on the hydrolysis degree and the protein peptide profile.
The results showed that SA-RPC pre-treatment improved significantly (p < 0.05) the degree of hydrolysis (DH) and showed ability to lower the DH variability of alcalase. Pre-treated enzymatically hydrolysed concentrate showed a significantly higher solubility achieving 35.5%, while the A-RPC reached 31.4%. The peptide profile showed that the shear pre-treatment did not cleavage peptides and the hydrophobicity chromatogram revealed a higher presence of hydrophilic peptides in both SA-RPC and A-RPC.
Due to those results, the use of a physical pre-treatment seems to be worth further studies, especially considering the extremely low cost com-pared to enzymes.
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